การวิเคราะห์คุณสมบัติทางโครงสร้างของเปปไทด์ ต้านจุลชีพชนิดสายสั้นที่มีโครงสร้างแบบเกลียวแอลฟาที่เกี่ยวข้องกับการออกฤทธิ์ต้านจุลชีพ |
| โดย: นางสาวประภัสสร ชุณหกาญจน์, นางสาวเพชราภรณ์ ยิ่งภักดี ปีการศึกษา: 2559 กลุ่มที่: 4 อาจารย์ที่ปรึกษา: จิระพรรณ จิตติคุณ , ลิขสิทธิ์ วงศ์ศรศักดิ์ ภาควิชา: ภาควิชาชีวเคมี Keyword: เปปไทด์ออกฤทธิ์ต้านจุลชีพ, เปปไทด์ที่มีความสามารถในการแทรกผ่านเซลล์, Antimicrobial peptides, Cell penetrating peptides |
| บทคัดย่อ: เปปไทด์ที่ออกฤทธิ์ต้านจุลชีพมีโครงสร้างที่หลากหลาย โดยกลุ่มที่มีโครงสร้างแบบเกลียวอัลฟ่ามีกลไกหลักในการออกฤทธิ์คือการทาลายเมมเบรนของเชื้อจุลชีพ โดยพบว่ามีหลายปัจจัยที่เกี่ยวข้องกับการออกฤทธิ์ได้แก่ ความมีประจุ ขนาด ความชอบน้าและไม่ชอบน้าของโมเลกุล และคุณสมบัติการจัดเรียงตัวของสายเปปไทด์ โครงการพิเศษนี้จึงจัดทาขึ้นเพื่อรวบรวมและวิเคราะห์คุณสมบัติที่สัมพันธ์กับการออกฤทธิ์ของเปปไทด์ต้านจุลชีพที่มีโครงสร้างแบบเกลียวอัลฟ่า เพื่อนาไปใช้เป็นแนวนางในการพัฒนายาต้านจุลชีพชนิดใหม่ โดยทาการรวบรวมข้อมูลเปปไทด์สายสั้นจากฐานข้อมูล ADP: The antimicrobial peptide database และวิเคราะห์คุณสมบัติที่เกี่ยวข้องกับการออกฤทธิ์ โดยใช้โปรแกรม Heliquest และ ExPASy ผลการศึกษาพบว่าคุณสมบัติของเปปไทด์ต้านจุลชีพที่เหมาะสม ได้แก่ ขนาดความยาวของสายเปปไทด์ 13-15 กรดอะมิโน, ค่า PI 8-12, ค่า PI/MW 0.0057-0.0078, net charge 2-4, hydrophobicity 50-61%, hydrophobic moment 0.55-0.7 และ bowman index -2 -0 kcal/mol โดยพบว่ามีเปปไทด์ต้านจุลชีพจานวน 6 ตัวที่มีคุณสมบัติเหมาะสมที่สามารถนาไปพัฒนาเป็นต้นแบบยาต้านจุลชีพชนิดใหม่ ได้แก่ Temporin-B, Temporin-SHa, MacropIn 1, VmCT2, Pd mastoparan PDD-B และ MB-21 |
| abstract: Antimicrobial peptides (AMPs) have various structures. The major mechanism of action of alpha helical AMPs is membrane disruption mechanism. There are many factors related to peptide activities such as charge, length, amphiphaticity, conformation of peptide. The aims of this special project are to review and analyze relationship between properties of short alpha helix cationic antimicrobial peptides and antimicrobial activity. The information can use to improve AMPs design and development. We collected data from APD: The antimicrobial peptide database and analyzed properties of antimicrobial peptides by using program such as Heliquest and ExPASy. The results indicated that the AMPs should be the peptide containing 13-15 amino acid in length with pI values of 8-12, PI/MW 0.0057-0.0078, net charge 2-4, hydrophobicity 50-61%, hydrophobic moment 0.55-0.7 and bowman index -2 -0 kcal/mol. There are only 6 AMPs illustrated all required properties which are Temporin-B, Temporin-SHa, MacropIn 1, VmCT2, Pd mastoparan, PDD-B and MB-21. |
| . |